Adunay daghang mga klase sa transmembrane peptides, ug ang ilang klasipikasyon gibase sa pisikal ug kemikal nga mga kabtangan, gigikanan, mekanismo sa pagtunaw, ug mga aplikasyon sa biomedical.Sumala sa ilang pisikal ug kemikal nga mga kabtangan, ang membrane penetrating peptides mahimong bahinon ngadto sa tulo ka matang: cationic, amphiphilic ug hydrophobic.Ang cationic ug amphiphilic membrane penetrating peptides adunay 85%, samtang ang hydrophobic membrane penetrating peptides nagkantidad lamang sa 15%.
1. Cationic membrane penetrating peptide
Ang cationic transmembrane peptides gilangkuban sa mugbo nga mga peptide nga dato sa arginine, lysine, ug histidine, sama sa TAT, Penetratin, Polyarginine, P22N, DPV3 ug DPV6.Lakip kanila, arginine naglangkob guanidine, nga mahimo hydrogen bond uban sa negatibo nga charge phosphoric acid mga grupo sa cell lamad ug pagpataliwala transmembrane peptides ngadto sa lamad ubos sa kahimtang sa physiological PH bili.Ang mga pagtuon sa oligarginine (gikan sa 3 R hangtod 12 R) nagpakita nga ang katakus sa pagsulod sa lamad nakab-ot lamang kung ang kantidad sa arginine ingon ka ubos sa 8, ug ang abilidad sa pagsulod sa lamad sa hinay-hinay nga pagtaas sa pagtaas sa kantidad sa arginine.Ang Lysine, bisan kung ang cationic sama sa arginine, wala’y sulod nga guanidine, mao nga kung kini nag-inusara, ang kahusayan sa pagsulod sa lamad dili kaayo taas.Futaki ug uban pa.(2001) nakit-an nga ang maayo nga epekto sa pagsulod sa lamad makab-ot lamang kung ang cationic cell membrane penetrating peptide adunay labing menos 8 nga positibo nga gikargahan nga amino acid.Bisan kung ang mga residu sa amino acid nga positibo nga gikarga kinahanglanon alang sa mga penetrative peptides nga makalusot sa lamad, ang ubang mga amino acid parehas nga hinungdanon, sama sa kung ang W14 mu-mutate sa F, nawala ang pagkalusot sa Penetratin.
Ang usa ka espesyal nga klase sa cationic transmembrane peptides mao ang nuclear localization sequences (NLSs), nga naglangkob sa mugbo nga mga peptide nga dato sa arginine, lysine ug proline ug mahimong madala ngadto sa nucleus pinaagi sa nuclear pore complex.Ang mga NLS mahimong dugang nga bahinon sa usa ug doble nga pag-type, nga naglangkob sa usa ug duha ka pungpong sa mga batakang amino acid, matag usa.Pananglitan, ang PKKKRKV gikan sa simian virus 40(SV40) usa ka pag-type sa NLS, samtang ang nukleyar nga protina usa ka doble nga pag-type sa NLS.Ang KRPAATKKAGQAKKKL mao ang mubu nga pagkasunod-sunod nga mahimong adunay papel sa transmembrane sa lamad.Tungod kay kadaghanan sa mga NLS adunay mga numero sa bayad nga ubos sa 8, ang mga NLS dili epektibo nga transmembrane peptides, apan mahimo kini nga epektibo nga transmembrane peptides kung covalently nalambigit sa hydrophobic peptide sequence aron maporma ang amphiphilic transmembrane peptides.
2. Amphiphilic transmembrane peptide
Ang amphiphilic transmembrane peptides naglangkob sa hydrophilic ug hydrophobic domains, nga mahimong bahinon ngadto sa primary amphiphilic, secondary α-helical amphiphilic, β-folding amphiphilic ug prolin-enriched amphiphilic.
Panguna nga tipo nga amphiphilic wear membrane peptides ngadto sa duha ka kategorya, kategorya nga adunay NLSs covalently konektado sa hydrophobic peptide sequence, sama sa MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) ug Pep - 1 (KETWWETWWTEWSQPKKRKV), Ang duha gibase sa nuclear localization signal PK40RKV, diin ang SVKKRKV sa nuclear localization signal. Ang domain sa MPG nalangkit sa fusion sequence sa HIV glycoprotein 41 (GALFLGFLGAAGSTMG A), ug ang hydrophobic domain sa Pep-1 nalangkit sa tryptophan rich cluster nga adunay taas nga membrane affinity (KETWWET WWTEW).Bisan pa, ang hydrophobic domain sa duha konektado sa nuclear localization signal PKKKRKV pinaagi sa WSQP.Ang laing klase sa nag-unang amphiphilic transmembrane peptides gilain gikan sa natural nga mga protina, sama sa pVEC, ARF(1-22) ug BPrPr(1-28).
Ang ikaduhang α-helical amphiphilic transmembrane peptides nagbugkos sa lamad pinaagi sa α-helices, ug ang ilang hydrophilic ug hydrophobic amino acid residues nahimutang sa lain-laing mga ibabaw sa helical structure, sama sa MAP (KLALKLALK ALKAALKLA).Alang sa beta peptide folding type amphiphilic wear membrane, ang abilidad niini sa pagporma og beta pleated sheet hinungdanon sa iyang penetration nga abilidad sa lamad, sama sa VT5 (DPKGDPKGVTVTVTVTVTGKGDPKPD) sa proseso sa pagsiksik sa penetration nga abilidad sa lamad, gamit ang type D. - Ang mga analogue sa mutation sa amino acid dili mahimo nga usa ka piraso nga napilo sa beta, ang abilidad sa pagsulod sa lamad dili kaayo maayo.Sa proline-enriched amphiphilic transmembrane peptides, ang polyproline II (PPII) dali nga maporma sa lunsay nga tubig kung ang proline gipadato pag-ayo sa istruktura sa polypeptide.Ang PPII usa ka wala nga kamot nga helix nga adunay 3.0 amino acid residues matag turno, sukwahi sa standard right-handed alpha-helix structure nga adunay 3.6 amino acid residues kada turn.Ang proline-enriched amphiphilic transmembrane peptides naglakip sa bovine antimicrobial peptide 7(Bac7), synthetic polypeptide (PPR)n(n mahimong 3, 4, 5 ug 6), ug uban pa.
3. Hydrophobic membrane penetrating peptide
Ang hydrophobic transmembrane peptides adunay lamang non-polar amino acid residues, nga adunay net charge nga ubos pa sa 20% sa kinatibuk-ang bayad sa han-ay sa amino acid, o adunay hydrophobic moieties o kemikal nga mga grupo nga gikinahanglan alang sa transmembrane.Bisan kung kini nga mga cellular transmembrane peptide kanunay nga wala matagad, kini naglungtad, sama sa fibroblast growth factor (K-FGF) ug fibroblast growth factor 12 (F-GF12) gikan sa Kaposi's sarcoma.
Oras sa pag-post: Mar-19-2023