Ang mga bugkos sa disulfide usa ka kinahanglanon nga bahin sa tulo-ka-dimensyon nga istruktura sa daghang mga protina.Kini nga mga covalent bonds makita sa halos tanang extracellular peptides ug mga molekula sa protina.
Ang usa ka disulfide bond maporma sa dihang ang cystine sulfur atom magporma ug covalent single bond uban sa laing katunga sa cystine sulfur atom sa lain-laing posisyon sa protina.Kini nga mga bugkos makatabang sa pagpalig-on sa mga protina, ilabina kadtong gitago gikan sa mga selula.
Ang episyente nga pagporma sa disulfide bonds naglakip sa daghang mga aspeto sama sa hustong pagdumala sa mga cysteine, pagpanalipod sa mga residu sa amino acid, mga pamaagi sa pagtangtang sa mga grupo nga proteksiyon, ug mga pamaagi sa pagpares.
Ang mga peptide gisumbak sa disulfide bond
Ang organismo sa Gutuo adunay usa ka hamtong nga disulfide bond ring nga teknolohiya.Kung ang peptide adunay usa lamang ka pares sa Cys, ang pagporma sa disulfide bond diretso.Ang mga peptide gi-synthesize sa solid o likido nga mga hugna,
Dayon kini gi-oxidized sa pH8-9 nga solusyon.Ang synthesis medyo komplikado kung ang duha o daghan pa nga mga parisan sa disulfide bond kinahanglan maporma.Bisan tuod ang pagporma sa disulfide bond sagad mahuman sa ulahing bahin sa sintetikong laraw, usahay ang pagpaila sa preformed disulfides mapuslanon alang sa pagsumpay o pagpalugway sa peptide chain.Ang Bzl usa ka grupo sa pagpanalipod sa Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, ug uban pa, kaylap nga gigamit sa symbiont.Espesyalista kami sa synthesis sa disulphide peptide lakip ang:
1. Duha ka parisan sa disulfide bond ang naporma sulod sa molekula ug duha ka parisan sa disulfide bond ang naporma tali sa mga molekula
2. Tulo ka parisan sa disulfide bond ang naporma sulod sa molekula ug tulo ka parisan sa disulfide bond ang naporma tali sa mga molekula.
3. Insulin polypeptide synthesis, diin ang duha ka parisan sa disulfide bond naporma tali sa lain-laing peptide sequence
4. Synthesis sa tulo ka parisan sa disulfide-bonded peptides
Ngano nga espesyal kaayo ang cysteineyl amino group (Cys)?
Ang kilid nga kadena sa Cys adunay usa ka aktibo nga reaktibo nga grupo.Ang mga atomo sa hydrogen sa kini nga grupo dali nga mapulihan sa mga libre nga radikal ug uban pang mga grupo, ug sa ingon dali nga maporma ang mga covalent bond sa ubang mga molekula.
Ang disulfide bond usa ka importante nga bahin sa 3D nga istruktura sa daghang mga protina.Ang disulphide bridge bonds makapakunhod sa elasticity sa peptide, makadugang sa pagkagahi, ug makapakunhod sa gidaghanon sa potensyal nga mga hulagway.Kini nga limitasyon sa imahe hinungdanon alang sa biolohikal nga kalihokan ug kalig-on sa istruktura.Ang pag-ilis niini mahimong talagsaon alang sa kinatibuk-ang istruktura sa protina.Ang hydrophobic amino acids sama sa Dew, Ile, Val kay usa ka helix stabilizer.Tungod kay gipalig-on niini ang disulfide-bond α-helix sa pagporma sa cysteine bisan kung ang cysteine wala magporma og disulfide bond.Kana mao, kung ang tanan nga mga residu sa cysteine naa sa pagkunhod sa estado, (-SH, nga nagdala sa libre nga mga grupo sa sulfhydryl), usa ka taas nga porsyento sa mga helical fragment ang mahimo.
Ang disulfide bond nga naporma sa cysteine malungtaron sa kalig-on sa tertiary nga istruktura.Sa kadaghanan nga mga kaso, ang SS Bridges tali sa mga bugkos gikinahanglan alang sa pagporma sa mga istruktura sa quaternary.Usahay ang mga residue sa cysteine nga nagporma sa disulfide bond layo sa panguna nga istruktura.Ang topology sa disulfide bonds mao ang basehan alang sa pagtuki sa protina nag-unang istruktura homology.Ang mga residu sa cysteine sa mga homologous nga protina gitipigan kaayo.Ang tryptophan lamang ang mas gitipigan sa istatistika kaysa sa cysteine.
Ang cysteine nahimutang sa sentro sa catalytic site sa thiolase.Ang cysteine mahimong maporma acyl intermediate direkta sa substrate.Ang gipakunhod nga porma naglihok isip "sulfur buffer" nga nagpugong sa cysteine sa protina sa pagkunhod sa estado.Kung ang pH ubos, ang equilibrium mipabor sa pagkunhod sa -SH nga porma, samtang sa alkaline nga mga palibot -SH mas dali nga ma-oxidized aron maporma -SR, ug ang R bisan unsa gawas sa hydrogen atom.
Ang cysteine mahimo usab nga mo-react sa hydrogen peroxide ug organic peroxide isip detoxicant.
Panahon sa pag-post: Mayo-19-2023