Ang kemikal nga pagsukol sa mga peptide nagdepende sa komposisyon ug han-ay sa mga amino acid. Ang mga lyophilized peptides sa kasagaran mas lig-on kay sa ilang mga katugbang sa solusyon. Ang mga potensyal nga pamaagi sa pagkadaot sa mga peptide mao ang mga musunud:
1, hydrolysis: kini kasagaran gilakip sa Asp sa han-ay (D) Alang sa problema sa peptide, kini mao ang kaayo sayon dehydrated sa pagporma sa usa ka singsing imide intermediate. Pananglitan, adunay Asp sa han-ay. -Pro (DP) Niini nga kaso, ang pormag-singsing nga imide nga intermediate nga gihimo sa acid catalysis mosangpot sa pagkaputol sa peptide chain. Sa susama, ang Asp-Gly (DG) anaa sa han-ay ug sa niini nga kaso ang circular intermediate mahimong hydrolyzed ngadto sa orihinal nga Asp mode sa isoaspartic acid (dili makadaot) o usa ka potensyal nga dili aktibo nga analogue. Sa katapusan, ang tanan nga mga pattern sa aspartic acid mahimong hingpit nga mabag-o sa mga analogue sa isoaspartic acid. "Sa mas gamay nga lebel, kini adunay Ser (S), usa ka han-ay nga nagporma usab usa ka circular imide intermediate nga sa katapusan naglimpyo sa peptide chain."
2, Deamidation: Kini nga base nga catalyzed nga reaksyon kasagaran mahitabo sa presensya sa Asn-Gly (NG) o Gln-Gly (QG) sa han-ay ug nagsunod sa susama nga mekanismo sa pagkasunod-sunod nga Asp-Gly (DG). Ang deamination (pagkawala sa amine) sa pagkasunod-sunod nga Asn-Gly nagbunga og usa ka cyclic imide intermediate, nga dayon gi-hydrolyzed aron makahatag og Asn aspartic acid o isoaspartic acid analogues. Dugang pa, ang ring-imide intermediate mahimong hinungdan sa D-Asp o external derotation sa AsnD-iso -usa ka butang nga susama sa Asp, nga ang tanan mahimong dili aktibo.
3, Oxidation: Cys ug Met residues mao ang mga nag-unang residues nga moagi sa mabalik nga oksihenasyon. Ang oksihenasyon sa cysteine kay gipaspasan sa mas taas nga pH values, diin ang thiol mas daling motangtang sa protonation ug daling makamugna og disulfide bond sa o tali sa mga kadena. Ang disulfide bond mahimong dali nga mabalik pinaagi sa pagtambal sa dithiothreitol (DTT) o tris (2-carboxylethylphosphine) hydrochloride (TCEP). Ang methionine gi-oxidized pinaagi sa kemikal ug photochemistry aron makahimo og methionine dioxide, nga dugang nga mosulod sa methionine dioxide, nga pareho niini lisud nga balihon.
4, Diketopiperazine ug pyroglutamic acid production: pagporma sa dimethylpiperazine kasagaran mahitabo sa diha nga ang Gly anaa sa ikatulo nga posisyon sa N terminal, ilabi na kon Pro o Gly anaa sa posisyon 1 o 2. Kini nga reaksyon naglakip sa nucleophilic nga pag-atake sa N-terminal nitrogen sa amide benzyl grupo sa taliwala sa ikaduha ug ikatulo nga aminoopige acids, nga miresulta sa unang duha ka mga asido amino pamaagi. Sa laing bahin, kung ang Gln nahimutang sa N-terminus, ang pagporma sa pyroglutamic acid halos dili kalikayan. Kini usa ka susama nga reaksyon diin ang N-terminal nitrogen moatake sa side-chain base nga carbon sa Gln aron maporma ang deamination sa pyroglutamyl peptide analogue. Kini nga pagkakabig mahitabo usab sa N-terminus nga adunay pyroglutamate peptide analogues.
5. Racemization: Kini nga termino kaylap nga gigamit sa pagtumong sa kinatibuk-ang pagkawala sa chiral integrity sa usa ka amino acid o peptide. Ang racemization naglakip sa pagkakabig sa usa ka amino acid gikan sa base-catalyzed enantiomer, kasagaran L-form, ngadto sa type 1 sa L-ug D-form enantiomer. :1. Sagol. Kini mas importante sa panahon sa peptide generation, apan dili kaayo problema sa nahuman nga peptide. Dugang pa, ang switch lisud mahibal-an ug dili makontrol.
Usa ka kinatibuk-ang pamaagi aron malikayan o mamenosan ang pagkadaut sa peptide mao ang pagpaubos sa peptide ngadto sa -20 ° C o mas maayo - 80 ° C alang sa freeze-dry nga pagtipig, kung anaa. Kung ang peptide naa sa tubig nga solusyon, ang matag sample nga aliquot kinahanglan nga frozen aron malikayan ang pagyelo ug pagtunaw. Ang pagkaladlad sa pH> kinahanglan likayan; Medium 8. Apan, kung gikinahanglan ang pH> Kung ang peptide matunaw sa 8, ang pagkaladlad niini kinahanglan nga gamay.
Oras sa pag-post: 2025-07-01